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ENZIMAS

son catalizadores biológicos responsables de sostener casi todas las reacciones químicas en los sistemas vivos y  se encuentran en todos los tejidos y fluidos del cuerpo.

según, su función y estructura se clasifican en:

Numero	Clasificación	Propiedades Bioquímicas
1	Oxidoreductasas	Actúan sobre muchos grupos químicos para añadir o retirar átomos de hidrogeno
2	Transferasas	Transfieren grupos funcionales entre moléculas aceptoras y donadoras. Las cinasas son transferasas especiales que regulan el metabolismo al transferir fosfatos desde el ATP a otras moléculas
3	Hidrolasas	Añaden agua a través de los enlaces, hidrolizándolos.
4	Liasas	Añaden agua, amoniaco o dióxido de carbono a través de enlaces dobles, o remueve estos elementos para producir enlaces dobles.
5	Isomerasas	Realizan muchas clases de isomerizaciones: isomerizaciones L a D, reacciones de mutación (traslado de grupos químicos) y otras.
6	Ligasas	Catalizan reacciones en las que dos grupos químicos se unen (o ligan) con el uso de energía del ATP

tabla tomada de  http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/enzyme-kinetics-sp.html

tienen características especiales como:

• especificidad por el sustrato

• alta selectividad

• estereoespecificidad             

              

las enzimas se unen al sustrato por el sitio activo y forman el complejo enzima-sustrato.

en su papel catalítico pueden usar cofactores como:

grupos prosteticos

coenzimas

factores activadores

para facilitar y mejorar la velocidad y la eficiencia de la reacción.

las reacciones pueden ser inhibidas reversibles o irreversiblemente. los inhibidores disminuyen la acción de la enzima de una manera especifica dependiendo de su conformacion  y tipo de unión.

Tipo de Inhibidor	Sitio de unión en la Enzima	Efecto cinético
Inhibidor competitivo	Específicamente al sitio activo, en donde compite con el sustrato en un proceso dinámico de equilibrio. La inhibición es reversible por el sustrato	Vmax no cambia; el Km esta incrementado, definido por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción
Inhibidor no competitivo	Se une a la E o al complejo ES en un sitio diferente al sitio activo. La unión al sustrato no se altera, pero el complejo ESI no puede producir producto. La inhibición no puede revertirse por el sustrato	La Km no esta alterada. la Vmaxdisminuye proporcionalmente a la concentración del inhibidor
Inhibidor que no compite	Se une solamente al complejo ES en sitios distintos al catalítico. La unión del sustrato modifica la estructura de la enzima, haciendo posible la unión del inhibidor. La inhibición no puede revertirse por el sustrato.	Aparentemente la Vmax esta disminuida; la Km esta disminuida, definida por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción

tabla tomada de  http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/enzyme-kinetics-sp.html

cibergrafia:

http://shabias.blogspot.com/2010/04/enzimas.html
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/enzyme-kinetics-sp.html
http://academic.uprm.edu/~jvelezg/lab7-2.pdf
http://personales.ya.com/geopal/g-b_1bach/ejercicios/act7tema6.htm
http://www.youtube.com/watch?v=4Y_CzzzutUE